Les immunoglobulines (anticorps) sont les protéines les plus importantes dans la réponse immunitaire spécifique, et leur tâche est de protéger le corps contre les menaces, entre autres. à partir de micro-organismes. Une carence ou un excès d'anticorps peut être le signe de diverses pathologies, c'est pourquoi leur détermination dans le sang est un élément important dans le diagnostic de nombreuses maladies. De plus, les progrès des sciences biomédicales ont permis d'utiliser des anticorps synthétiques dans le traitement de certaines maladies.

Les immunoglobulines , également appeléesanticorps , ou gamma globulines, sont des protéines immunitaires produites par les cellules du système immunitaire - plasmocytes, qui sont un type de lymphocytes B.

Les anticorps sont présents dans les fluides corporels de tous les vertébrés et sont produits par contact avec des particules chimiques (antigènes), par exemple des bactéries, des virus et, dans certains cas, même par contact avec vos propres tissus (appelés auto-antigènes).

Les anticorps font partie de la réponse immunitaire humorale et agissent de manière très spécifique, car ils sont toujours dirigés contre un antigène spécifique.

Le nom "humoral" vient de la théorie humorale qui était courante en médecine dans les temps anciens et supposait la présence de fluides corporels (humeurs) dans le corps humain. Bien que cette théorie ait longtemps été réfutée, certaines de ses formulations sont encore utilisées dans la terminologie médicale.

La réponse immunitaire humorale est constituée de lymphocytes B (dont les plasmocytes) et des anticorps qu'ils produisent. L'expression humorale fait allusion au fait que les éléments du système immunitaire qui l'incluent se retrouvent dans les fluides corporels (humeurs) tels que la lymphe ou le plasma.

Immunoglobulines (anticorps) - types et structures

Les anticorps ont la forme de la lettre "Y" et se composent de deux paires de chaînes protéiques - légères et lourdes, qui sont liées entre elles par des liaisons disulfure. Sur la base des différences de structure des chaînes lourdes, plusieurs classes (types) d'anticorps ont été distinguées :

  • l'immunoglobuline de type A (IgA) - (chaîne lourde alpha) est un anticorps sécrété principalement par les muqueuses, par exemple les intestins, les voies respiratoires et les sécrétions, par exemple la salive, fournissant une immunité humorale locale
  • l'immunoglobuline de type D (IgD) - (chaîne lourde delta) est l'anticorps le moins connu et représente jusqu'à 1 %.tous les anticorps dans le sang
  • l'immunoglobuline de type E (IgE) - (chaîne lourde epsilon) n'est que de 0,002 %. tous les anticorps du sang et possède la propriété unique d'activer les mastocytes et les basophiles, entraînant leur libération, entre autres. histamine
  • les immunoglobulines de type G (IgG) - (chaîne lourde gamma) sont les plus nombreuses (80% de tous les anticorps) et les anticorps les plus persistants dans le corps, car elles peuvent rester dans le sang même plusieurs décennies après le contact avec l'antigène
  • les immunoglobulines de type M (IgM) - (mi chaîne lourde) sont produites en premier au cours de la réponse immunitaire, sont moins persistantes et sont progressivement remplacées par des anticorps IgG

La plupart des anticorps (IgG, IgD, IgE) existent sous la forme d'une seule molécule "Y" (monomère). L'exception est l'anticorps IgA, qui se présente sous la forme double (dimère) et l'anticorps IgM, qui forme la forme de la soi-disant flocon de neige (pentamère).

Les anticorps dans la région des chaînes légères et lourdes ont une région variable, qui est une séquence d'acides aminés spécifique qui correspond presque parfaitement à celle de l'antigène. Cette région s'appelle le paratope et est responsable de la spécificité de liaison à l'antigène spécifique de chaque anticorps.

Par conséquent, chaque anticorps s'adapte à l'antigène comme une clé et une serrure, et en se combinant les uns avec les autres, ils forment le soi-disant complexe immun. Cependant, il convient de rappeler que les anticorps présentent néanmoins une flexibilité pour se lier à différents antigènes, ce qui signifie qu'ils peuvent être appariés à différents antigènes, ce qui peut entraîner des réactions croisées. Ce phénomène se voit très souvent dans les allergies.

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Immunoglobulines (anticorps) - rôle dans le corps

Le rôle de tous les anticorps dans le corps est de participer aux réponses immunitaires. Les anticorps sont capables de former des complexes immuns avec des molécules antigéniques et d'activer le système du complément et l'inflammation. Il s'agit de neutraliser l'antigène et de l'éliminer en toute sécurité du corps.

En raison de leurs diverses propriétés biochimiques, différentes classes d'anticorps peuvent remplir des fonctions spécialisées :

  • neutraliser les parasites (IgE)
  • neutraliser les micro-organismes (IgM, IgG)
  • protéger contre les maladies, par exemple les oreillons (IgG)
  • protéger les muqueuses avec des micro-organismes et des allergènes (IgA)
  • participer à la maturation et au développement des lymphocytes (IgD)
  • confèrent une immunité au fœtus (IgG) et au nouveau-né (IgA)

Immunoglobulines(anticorps) - mémoire immunitaire

Il existe une réponse primaire et une réponse secondaire dans la réponse immunitaire.Réponse immunitaire primairese développe la première fois qu'il entre en contact avec un antigène, puis le corps produit principalement des anticorps IgM, qui sont progressivement remplacés par des anticorps IgG plus spécifiques et plus persistants, et réponse immunologique secondairese forme lors de contacts répétés avec le même antigène. Elle est plus intense que la réponse primaire et la concentration d'anticorps atteint des niveaux plus élevés que dans la réponse primaire. mémoire immunitaire et la présence de lymphocytes B mémoire. Ces cellules vivent dans le corps pendant des années et lorsqu'elles entrent à nouveau en contact avec l'antigène, elles commencent à se diviser très intensément et à produire des anticorps spécifiques.

Immunoglobulines (anticorps) - variabilité antigénique des anticorps

L'un des phénomènes les plus fascinants dans le domaine des anticorps est le processus de leur formation et l'énorme variété qu'ils sont capables d'atteindre, puisque le nombre de combinaisons d'anticorps est estimé jusqu'à un billion. Le secret réside dans la structure des gènes codant pour les anticorps et les processus de recombinaison des gènes d'anticorps et leur hypermutation.

Ces processus peuvent être qualifiés d'introduction contrôlée de mutations dans le génome à des fins d'appariement par essais et erreurs des anticorps appropriés. Bien que cela ne semble pas trop compliqué, il s'agit en fait d'un processus très complexe qui nécessite une extrême précision et qui, en cas d'erreur, peut même conduire à la formation de néoplasmes.

Immunoglobulines (anticorps) - vaccins

Les anticorps jouent un rôle clé dans le développement de l'immunité après la vaccination. Lorsqu'il entre en contact avec l'antigène contenu dans le vaccin, les cellules du système immunitaire produisent des anticorps.

D'abord, les IgM moins persistantes et spécifiques, puis les IgG persistantes et persistantes pendant des années dans le sang. Par exemple, lors de la vaccination contre le virus de l'hépatite B (VHB), trois doses du vaccin sont administrées à intervalles pour induire une immunité durable. La mesure de l'efficacité d'une telle vaccination est la mesure du niveau d'anticorps IgG contre les antigènes viraux dans le sang.

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Immunoglobulines (anticorps) - conflit sérologique

L'un des tests les plus importants chez les femmes enceintes est l'évaluation de la présence et la surveillance des anticorps contre les antigènes des globules rouges fœtaux. En cas de conflit sérologique, de tels anticorps peuvent traverser le placenta jusqu'au fœtus et détruire ses globules rouges, provoquant une maladie hémolytique. Cela se produit lorsque la mère a le groupe sanguin Rh (-) et que le fœtus est Rh (+).

Immunoglobulines (anticorps) - tests

Les anticorps représentent 12 à 18 % des protéines sériques. Afin d'évaluer la quantité de fractions protéiques individuelles, y compris les anticorps, un protéinogramme est effectué. Ce test est basé sur l'électrophorèse des protéines sériques, c'est-à-dire leur séparation dans un champ électrique.

Le test d'anticorps est effectué à partir du sang veineux (IgM, IgG, IgE, IgA) ou de la salive et des matières fécales (IgA). Dans certaines situations cliniques, un examen d'un matériau différent, par exemple le liquide céphalo-rachidien, peut être effectué.

Les concentrations totales d'IgG, d'IgM, d'IgA et de chaînes légères d'anticorps sont déterminées en routine par des méthodes immunonéphélométriques et immunoturbidimétriques. En revanche, la concentration totale d'anticorps IgE est le plus souvent testée à l'aide de méthodes immunochimiluminescentes.

Les méthodes immunoturbidimétriques et immunonéphélométriques utilisent la capacité de troubler les solutions et de diffuser la lumière en formant des complexes antigène-anticorps. La méthode immunonéphélométrique mesure l'intensité de la lumière diffusée par la solution à tester, et la méthode immunoturbidimétrique mesure l'intensité de la lumière traversant la solution à tester. Ces méthodes sont utilisées, entre autres. pour déterminer la concentration totale de différentes classes d'anticorps.

Les formes pathologiques d'anticorps peuvent également être marquées en laboratoire. Un exemple est un anticorps monoclonal (protéine M), qui est un anticorps incomplet (par exemple, dépourvu d'un fragment de chaîne lourde ou légère) trouvé dans les gammapathies monoclonales ou les lymphomes. Un autre exemple est la protéine Bence-Jones trouvée dans l'urine des personnes atteintes de myélome multiple.

Bon à savoir

Immunoglobulines (anticorps) - normes

Les normes pour les taux d'anticorps sanguins totaux dépendent de l'âge et pour les adultes sont :

  • IgG - 6,62-15,8 g/l
  • IgM - 0,53-3,44 g/l
  • IgA - 0,52-3,44 g/l
  • IgE - jusqu'à 0,0003 g / l
  • IgD - jusqu'à 0,03 g / l

Immunoglobulines (anticorps) - résultats et leur interprétation

De nombreuses situations cliniques peuvent entraîner une augmentation des taux d'anticorps (hypergammaglobulinémie) ou une diminution des anticorps (hypogammaglobulinémie).

Augmenter ou diminueril peut s'appliquer à la quantité totale d'anticorps ainsi qu'à des classes sélectionnées uniquement. La détermination de la présence d'anticorps spécifiques dirigés contre des micro-organismes spécifiques ou ses propres tissus revêt également une importance clinique.

Immunoglobuline (anticorps) - que signifie un taux d'anticorps élevé ?

L'hypergammaglobulinémie polyclonale résulte de la surproduction de nombreuses classes d'anticorps par diverses plasmocytes et peut résulter de :

  • inflammation aiguë et chronique
  • maladies parasitaires, bactériennes, virales ou fongiques
  • maladies auto-immunes
  • cirrhose du foie
  • sarcoïdose
  • SIDA

Immunoglobuline (anticorps) - ce qui signifie un faible taux d'anticorps ?

L'hypergammaglobulinémie monoclonale résulte de la production excessive d'anticorps par un clone de la cellule cancéreuse et peut résulter de :

  • myélome multiple
  • Cause inconnue Gammapatii (MGUS)
  • lymphome
  • Macroglobulinémie de Walderström

L'hypogammaglobulinémie peut être causée par :

  • immunodéficiences génétiques héréditaires, par exemple déficit immunitaire combiné sévère (SCID)
  • médicaments, par exemple antipaludéens, médicaments cytostatiques, glucocorticostéroïdes
  • malnutrition
  • infections, par exemple VIH, EBV
  • cancer, par exemple leucémies, lymphomes
  • syndrome néphrotique
  • brûlures étendues
  • diarrhée sévère

Immunoglobulines (anticorps) - utilisées dans les diagnostics de laboratoire

Les anticorps (principalement IgG) sont couramment utilisés dans la recherche en laboratoire. Ces anticorps sont obtenus dans des conditions de laboratoire et sont appelés anticorps monoclonaux. Ils proviennent d'un seul clone cellulaire et sont dirigés contre un antigène spécifique.

La principale méthode de production d'anticorps monoclonaux utilise des souris de laboratoire et des cultures cellulaires. C'est une combinaison de deux types de cellules : les cellules cancéreuses (myélome) et les lymphocytes B qui produisent des anticorps spécifiques.

Ensuite, les anticorps monoclonaux peuvent être modifiés en y attachant des enzymes, des radio-isotopes et des colorants fluorescents. Les méthodes d'anticorps utilisent la capacité de se lier spécifiquement à un antigène.

  • Méthode ELISA

ELISA (dosage immuno-enzymatique) est l'une des méthodes les plus fréquemment utilisées dans la recherche diagnostique et scientifique. La méthode ELISA utilise des anticorps monoclonaux liés à l'enzyme. Pour elleAvec cette aide, il est possible de quantifier divers antigènes dans du matériel biologique. L'avantage de la méthode ELISA est sa simplicité et sa haute sensibilité. La méthode ELISA est réalisée à l'aide de plaques en plastique spéciales avec des puits remplis, par exemple, d'antigènes Borrelia et d'anticorps monoclonaux spécifiques, qui sont conçus pour détecter les anticorps dans un échantillon de patient.

  • Méthode RIA

La méthode de radioimmunodosage (RIA) consiste à détecter des antigènes à l'aide d'anticorps marqués avec des isotopes radioactifs, par exemple avec du carbone 14C. Cependant, en raison de la sécurité du travail avec des substances radioactives, la méthode ELISA est plus souvent utilisée.

  • Méthode Westernblot

La méthode Westernblot consiste à séparer l'antigène testé dans un champ électrique puis à le transférer sur une membrane spéciale. Des anticorps spécifiques marqués avec un colorant ou une enzyme sont ensuite appliqués sur la membrane antigénique. La méthode Westernblot permet une détection très spécifique des antigènes, c'est pourquoi elle est utilisée dans les tests qui confirment des résultats non concluants, par exemple dans le diagnostic sérologique de la maladie de Lyme.

  • Cytométrie en flux

La méthode consiste à détecter des marqueurs spécifiques à la surface des cellules (immunophénotypage). Des anticorps monoclonaux marqués par fluorescence spécifiques d'un marqueur de surface particulier sur la cellule sont utilisés en cytométrie. Les cellules marquées sont ensuite détectées avec un détecteur. La cytométrie en flux est utilisée par exemple dans le test CD57.

  • Immunohistochimie

Grâce aux méthodes immunohistochimiques, il est possible de détecter des antigènes dans des fragments de tissus à l'aide d'anticorps marqués, qui sont ensuite observés au microscope.

  • Puce à protéines

La puce à protéines est une méthode moderne dont le principe est similaire à la méthode ELISA. Grâce à la miniaturisation et à la possibilité de détecter une seule fois jusqu'à plusieurs centaines de protéines différentes, il a trouvé une application dans la recherche scientifique et l'allergologie.

Immunoglobulines (anticorps) - utilisation en thérapie

Les anticorps monoclonaux peuvent également être utilisés dans le traitement de certaines maladies. Ils ont été utilisés pour la première fois en 1981 dans le traitement du lymphome. Les anticorps monoclonaux sont utilisés dans :

  • tuer les cellules tumorales, par exemple Ofatumumab (IgG contre le marqueur CD20)
  • inhibition de cellules sélectionnées du système immunitaire en transplantation, par exemple Muronomab (IgG contre le marqueur CD3)
  • inhibition des réactions immunitaires dans les maladies auto-immunes, par exemple Adalimumab (IgG contre le facteur de nécrosecancer alpha)

Bibliographie :

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A propos de l'auteurKarolina Karabin, MD, PhD, biologiste moléculaire, diagnosticienne de laboratoire, Cambridge Diagnostics PolskaBiologiste de profession, spécialisé en microbiologie et diagnosticien de laboratoire avec plus de 10 ans d'expérience en laboratoire. Diplômé du Collège de médecine moléculaire et membre de la Société polonaise de génétique humaine, responsable des bourses de recherche au Laboratoire de diagnostic moléculaire du Département d'hématologie, d'oncologie et des maladies internes de l'Université de médecine de Varsovie. Elle a défendu le titre de docteur en sciences médicales dans le domaine de la biologie médicale à la 1ère Faculté de médecine de l'Université de médecine de Varsovie. Auteur de nombreux ouvrages scientifiques et de vulgarisation scientifique dans le domaine du diagnostic de laboratoire, de la biologie moléculaire et de la nutrition. Au quotidien, en tant que spécialiste dans le domaine du diagnostic de laboratoire, il dirige le département de contenu de Cambridge Diagnostics Polska et coopère avec une équipe de nutritionnistes à la CD Dietary Clinic. Il partage ses connaissances pratiques sur le diagnostic et la thérapie diététique des maladies avec des spécialistes lors de conférences, de sessions de formation, de magazines et de sites Web. Elle s'intéresse particulièrement à l'influence du mode de vie moderne sur les processus moléculaires du corps.

Catégorie:

Système immunitaire