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Les enzymes sont essentielles au bon fonctionnement de tous les organismes vivants sur Terre. Ils participent à la plupart, sinon à tous, des changements chimiques dans la nature, c'est-à-dire à des millions de réactions tant dans le monde végétal que dans le monde animal. Il vaut la peine de découvrir ce que sont les enzymes, comment elles fonctionnent et quelle est leur signification pour la médecine moderne.

Les enzymessont des molécules de protéines qui accélèrent voire permettent diverses réactions chimiques dans les organismes vivants, y compris le corps humain

D'un point de vue chimique, ce sont des catalyseurs, c'est-à-dire des particules qui intensifient la réaction, mais ne s'usent pas au cours de la réaction. Cette augmentation de l'efficacité des transformations chimiques est souvent énorme, les catalyseurs naturels peuvent raccourcir le temps de réaction de plusieurs années à plusieurs secondes.

Les enzymes se trouvent dans toutes les zones du corps : dans les cellules, dans l'espace extracellulaire, dans les tissus, dans les organes et dans leur lumière, les catalyseurs produits par un tissu donné déterminent ses propriétés spécifiques et le rôle qu'il joue dans la corps.

La plupart des enzymes sont très spécifiques, ce qui signifie que chacune d'entre elles n'est responsable que d'un seul type de réaction chimique dans laquelle des particules spécifiques - substrats sont impliquées, et elles seules peuvent interagir avec une enzyme donnée.

L'activité des catalyseurs naturels dépend de nombreux facteurs : l'environnement de la réaction, par exemple la température, le pH, la présence de certains ions, les activateurs - ils renforcent l'action des enzymes et des inhibiteurs qui neutralisent cette activité.

Enzymes : structure

Comme mentionné, la plupart des enzymes sont des protéines, elles ont une structure très diversifiée : de plusieurs dizaines d'acides aminés à plusieurs milliers disposés dans une structure spatiale diversifiée.

C'est la forme de leur formation (la structure dite quaternaire) et le fait que la plupart des enzymes sont beaucoup plus grandes que les réactifs de leurs réactions est en grande partie responsable de leur activité.

Cela est dû au fait que seule une certaine région de la structure des enzymes est le site dit actif, c'est-à-dire un fragment responsable de la réalisation de la réaction.

La tâche des fragments restants de la molécule est de fixer un substrat spécifique, moins souvent d'autres composés influençant l'activité de l'enzyme.

Il est bon de savoir que la constructiondu catalyseur est conçu de manière à ce que le substrat de jonction soit idéalement adapté géométriquement, comme une « clé de serrure ».

Comme toutes les protéines, les enzymes sont produites dans les ribosomes à partir du matériel génétique qui est étroitement emballé dans le noyau - l'ADN, créant ainsi une structure dite primaire.

Ensuite, il subit plusieurs pliages - en modifiant sa forme, en ajoutant parfois des sucres, des ions métalliques ou des résidus gras.

Le résultat de tous ces processus est la formation d'une structure quaternaire active, c'est-à-dire une forme entièrement biologiquement active.

Dans de nombreux cas, plusieurs particules d'enzymes se combinent pour effectuer une série de réactions chimiques, et ainsi accélérer le processus.

Parfois, il y a des enzymes dans plusieurs tissus qui catalysent la même réaction, mais qui ne sont pas structurellement similaires les unes aux autres, nous les appelons des isoenzymes.

Les noms des isoenzymes sont les mêmes, malgré la différence d'emplacement et de structure, cependant, ces différences ont une application pratique. Grâce à cela, il est possible de déterminer dans des tests de laboratoire uniquement les fractions de l'enzyme provenant d'un organe spécifique.

Les mécanismes d'action des enzymes sont divers, mais d'un point de vue chimique, leur tâche est toujours de diminuer l'énergie d'activation de la réaction. C'est la quantité d'énergie que les substrats doivent avoir pour que le processus ait lieu.

Cet effet peut être obtenu en créant un environnement approprié pour la réaction, en utilisant une voie chimique différente pour obtenir les mêmes produits, ou la disposition spatiale appropriée des substrats.

Chacun de ces mécanismes peut être utilisé par des enzymes

Régulation de l'activité enzymatique

L'action des enzymes dépend de paramètres environnementaux : température, pH et autres. Chacun des catalyseurs naturels a ses performances optimales dans certaines conditions, qui peuvent être différentes selon sa tolérance aux conditions environnementales.

Dans le cas de la température, la plupart des réactions enzymatiques sont plus rapides à des températures plus élevées, mais à une certaine température, l'efficacité de la réaction chute fortement, ce qui est causé par des dommages thermiques à l'enzyme (dénaturation).

En termes de structure, les hormones peuvent être divisées en deux groupes :

  • simple - uniquement des particules de protéines
  • complexe - qui nécessite l'ajout d'un groupe non protéique - un cofacteur

Ces derniers jouent un rôle clé dans la bonne activité et la régulation des enzymes.

Les cofacteurs, à leur tour, peuvent être divisés en deux groupes : ceux nécessaires pouractivités de l'enzyme, fortement associées à celle-ci - ce sont des groupes dits prothétiques, ils peuvent être des métaux, des molécules organiques, comme, par exemple, l'hème.

Le deuxième groupe sont les coenzymes, ils sont généralement responsables du transfert de substrats ou d'électrons, et leur liaison à l'enzyme est faible, ce groupe comprend, par exemple, l'acide folique, la coenzyme A. Il convient de savoir que de nombreuses vitamines jouent le rôle de cofacteurs.

Les inhibiteurs accomplissent une tâche complètement différente, ce sont des particules qui inhibent l'activité enzymatique en se liant à l'enzyme.

Il existe plusieurs types d'inhibiteurs :

  • irréversibles - ils provoquent une inactivation permanente de la molécule et la réaction ne peut avoir lieu qu'après la production d'une nouvelle enzyme
  • compétitif - dans ce cas, l'inhibiteur a une structure similaire à celle du substrat, il est donc en compétition pour le site actif. Si un inhibiteur est attaché, la réaction ne se produit pas, si le substrat - se déroule normalement
  • non compétitif - de tels inhibiteurs lient l'enzyme à un endroit autre que celui du substrat, de sorte qu'il peut se fixer à l'enzyme, mais la réaction n'a pas lieu

À une concentration beaucoup plus élevée du substrat que de l'inhibiteur, l'effet de l'inhibiteur compétitif est surmonté, car il submerge la "concurrence" pour le site actif, dans le cas de non compétitif, son effet ne peut pas être surmonter en augmentant la concentration du substrat.

En plus de la régulation des systèmes activateurs et inhibiteurs, il existe de nombreuses autres méthodes de contrôle de l'activité des enzymes.

Ils concernent le contrôle de la production de la cellule au niveau de la formation des protéines, ainsi que la régulation du traitement dit post-traductionnel, c'est-à-dire les modifications de la structure d'une molécule protéique survenant immédiatement après sa synthèse dans le ribosome. Ces modifications consistent, par exemple, à raccourcir la chaîne polypeptidique.

Les méthodes de régulation suivantes concernent la ségrégation et le placement des enzymes dans des zones appropriées : cellulaires et dans des organites spécifiques, ou dans le compartiment extracellulaire.

Il existe un autre mécanisme de régulation important - la rétroaction négative - c'est le système de contrôle principal du système endocrinien. Il fonctionne sur le principe de l'inhibition.

Cela signifie que si une enzyme produit trop d'une certaine hormone, elle se lie à elle, inhibant son activité et réduisant sa synthèse, de sorte que le produit de la réaction lui-même inhibe sa production.

Enzymes : rôle

Chaque tissu du corps humain produit un ensemble spécifique d'enzymes, qui définit le rôle de ces cellules dans le fonctionnement du corps. Quelles sont ces enzymes est défini par le code génétique et quelles régions sont actives dans une cellule donnée.

Des milliers de réactions chimiques ont lieu à tout moment dans le corps humain, chacune nécessitant une enzyme spécifique, il serait donc difficile de lister toutes ces particules présentes dans notre corps.

Il vaut la peine de connaître quelques-uns des plus caractéristiques :

  • Enzymes digestives- produites par les tissus du système digestif, elles décomposent les aliments en composés simples, car seuls ceux-ci peuvent être absorbés dans le sang. Ce sont des enzymes extracellulaires, elles remplissent donc leur tâche principale en dehors des cellules dans lesquelles elles sont produites. Certaines de ces enzymes se forment sous une forme inactive, appelées proenzymes ou zymogènes, et sont activées dans le tractus gastro-intestinal. Les enzymes digestives comprennent, par exemple : l'amylase, la lipase, la trypsine.
  • La myosineest une enzyme présente dans les muscles, elle décompose les molécules d'ATP qui sont des vecteurs d'énergie, provoquant ainsi la contraction des fibres musculaires.
  • Les peroxydasessont des enzymes oxydantes et des catalases, c'est-à-dire des enzymes réductrices
  • L'acétylcholinestéraseest une enzyme qui décompose l'acétylcholine, l'un des transmetteurs du système nerveux
  • La monoamine oxydaseest l'enzyme la plus abondante dans le foie, elle est responsable de la dégradation de l'adrénaline, de la noradrénaline et de certains médicaments
  • Oxydase cytochomique , une enzyme intracellulaire très importante responsable des transformations énergétiques
  • Lysozym , une substance présente par exemple dans les larmes ou la salive qui remplit des fonctions protectrices, détruit les agents pathogènes
  • L'alcool déshydrogénase , une enzyme du foie responsable de la dégradation de l'éthanol
  • Phosphatase alcaline , participe à la formation osseuse par les ostéoblastes

Enzymes : nommer

Les noms des enzymes sont souvent assez compliqués car ils dérivent du nom de la réaction qu'ils effectuent et du substrat impliqué dans cette réaction, par exemple la 5-hydroxytryptophane décarboxylase.

Généralement, le suffixe "-aza" est ajouté au nom général de la réaction, et la deuxième partie du nom de l'enzyme forme le nom du composé subissant cette réaction.

Parfois, le nom est unique, il provient d'un substrat, par exemple la lactase (une enzyme qui décompose le lactose).

Plus rarement, les noms des enzymes dérivent d'un processus général qui se déroule avec leur participation, par exemple l'ADN gyrase, l'enzyme responsable de la transformation des brins d'ADN.

Certaines enzymes ont enfin des noms communs ou des noms donnés par leurs découvreurs, comme la pepsine (qui décompose les protéines dans le tube digestif) ou le lysozyme (une enzyme bactéricide contenue danslarmes).

Il existe également un petit groupe d'enzymes de restriction qui sont responsables de la coupe des brins d'ADN, dans ce cas, le nom vient du micro-organisme à partir duquel l'enzyme a été isolée.

L'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire a introduit les règles de dénomination des enzymes et les a réparties en plusieurs classes afin d'uniformiser la nomenclature.

Il ne remplace pas les noms décrits précédemment, c'est plutôt un complément utilisé principalement par les scientifiques.

Selon les règles de l'Union européenne, chaque enzyme est décrite par une séquence de caractères : EC x.xx.xx.xx - où le premier chiffre représente la classe, les sous-classes et sous-classes suivantes, et enfin le nombre d'enzymes. Ces classes d'enzymes sont :

• 1 - les oxydoréductases : elles catalysent les réactions d'oxydation et de réduction
• 2 - les transférases : transfert de groupements fonctionnels (ex. phosphate)
• 3 - les hydrolases : correspondent à l'hydrolyse (décomposition) de liaisons
• 4 - lyases : coupent les liaisons selon un mécanisme différent de l'hydrolyse
• 5 - isomérases : elles sont responsables des changements spatiaux des molécules
• 6 - ligases : relient les molécules avec des liaisons covalentes

Enzymes et médicaments

L'importance des enzymes pour la santé humaine est énorme. Leur bon fonctionnement permet une vie saine, et grâce au développement d'appareils analytiques, nous avons appris à diagnostiquer diverses maladies au moyen de la détermination enzymatique. De plus, nous sommes en mesure de traiter avec succès les carences de certaines enzymes et les maladies qui en résultent, malheureusement, il reste encore beaucoup à faire dans ce domaine.

Le traitement des causes des maladies métaboliques n'est pas encore possible, car nous sommes incapables de modifier en toute sécurité et efficacement le matériel génétique pour réparer les gènes endommagés, et donc les enzymes mal produites.

Maladies résultant d'enzymes dysfonctionnelles

Le bon fonctionnement de notre corps dépend en grande partie du bon fonctionnement des enzymes. Dans de nombreux cas, les états pathologiques affectent la quantité d'enzymes, les obligeant à être excessivement libérées des cellules ou, au contraire, déficientes. Ci-dessous ne sont que des exemples de maladies causées par des fonctions enzymatiques anormales, il y a beaucoup plus de ces maladies.

  • Blocs métaboliques ou maladies métaboliques

Les blocs métaboliques ou maladies métaboliques sont un groupe de maladies héréditaires causées par l'accumulation de substances dans la cellule en raison de l'absence d'une enzyme responsable de leur métabolisme. Les substrats accumulés au fil du temps sont si nombreux qu'ils deviennent toxiques pour les cellules et l'ensemble de l'organisme.

Il existe plusieurs milliers de maladies, leur nombre reflète la multiplicitéenzymes présentes dans le corps humain, car la plupart des gènes codant pour les enzymes peuvent être affectés par des maladies métaboliques.

Des exemples sont la galactosémie ou l'homocystinurie, qui sont des maladies rares, qui se manifestent le plus souvent immédiatement après la naissance ou dans les premières années de la vie.

  • Maintenant

Un autre groupe de maladies pouvant entraîner un dysfonctionnement des enzymes est le cancer. En plus de nombreuses autres fonctions, les enzymes sont également responsables de la régulation de la division cellulaire, appelées tyrosine kinases. Si ces enzymes échouent dans cette zone, une division cellulaire incontrôlée et donc un processus cancéreux peuvent se produire.

  • Emphysème

Une maladie moins courante est l'emphysème, auquel cas l'élastase devient hyperactive. C'est une enzyme présente dans le tissu pulmonaire responsable de la dégradation de la protéine d'élastine présente, entre autres, dans les poumons.

S'il est trop actif, l'équilibre entre destruction et construction est perturbé, des cicatrices apparaissent et l'emphysème se développe.

Enzymes : usage diagnostique

Le diagnostic médical moderne est basé sur l'utilisation d'enzymes dans leurs déterminations. Cela est dû au fait que les états pathologiques entraînent directement ou indirectement un déséquilibre des enzymes, provoquant une augmentation ou une diminution de leur quantité dans le sang.

Cela peut résulter non seulement de troubles de la production, mais aussi, par exemple, de la libération d'une grande quantité d'enzymes intracellulaires dans le sang ou l'urine à la suite de lésions de sa membrane cellulaire.

Exemples d'enzymes utilisées dans la recherche en laboratoire :

  • Créatine kinase - une enzyme présente dans les muscles, également dans le muscle cardiaque, son augmentation multiple peut indiquer une crise cardiaque, une myocardite, des maladies musculaires - blessures, dystrophie.
  • Lactate déshydrogénase - présente dans toutes les cellules du corps, en particulier dans le cerveau, les poumons, les globules blancs et les muscles. Sa forte augmentation est observée dans les crises cardiaques, les maladies musculaires et hépatiques ou le cancer.
  • La phosphatase alcaline se trouve en plus grande quantité dans le foie et les os, ici elle est libérée par les ostéoblastes. Les maladies de ces organes peuvent provoquer sa croissance, mais un excès de phosphatase alcaline peut également indiquer le processus de régénération osseuse - après une intervention chirurgicale ou une fracture.
  • La phosphatase acide est présente dans de nombreux organes - foie, reins, os, prostate, du point de vue diagnostique, son augmentation peut indiquer des maladies des os et de la prostate.
  • Aminotransféraseasparagine et alanine aminotransférase - ce sont des enzymes caractéristiques du foie, présentes presque exclusivement dans les hépatocytes, elles sont utilisées dans le diagnostic de dépistage de base des maladies du foie, et leurs multiples augmentations encouragent toujours un diagnostic plus approfondi des maladies du foie.
  • Glutamate déshydrogénase et gammaglutamyltransférase - d'autres enzymes hépatiques, similaires à celles mentionnées ci-dessus, sont importantes dans le diagnostic des maladies de cet organe et des voies biliaires.
  • L'amylase est une enzyme présente dans de nombreux organes, mais la concentration la plus élevée est atteinte dans les cellules du pancréas et des glandes salivaires, son diagnostic est de la plus haute importance dans leurs maladies.
  • La lipase est une autre enzyme pancréatique, elle diffère par sa spécificité de l'amylase, ce qui signifie que la lipase n'est présente que dans le pancréas et que les écarts par rapport à la norme dans la détermination de cette enzyme indiquent une maladie pancréatique.
  • La cholinestérase est une enzyme qui décompose l'acétylcholine - un transmetteur dans le système nerveux, où elle est également présente en plus grande quantité, dans les diagnostics, elle est utilisée dans l'empoisonnement par des composés organophosphorés.
  • Facteurs de coagulation et de fibrinolyse - ce sont des substances produites par le foie impliquées dans la coagulation du sang, leurs déterminations sont importantes non seulement dans l'évaluation de ce processus, mais aussi dans la surveillance de la fonction hépatique.
  • Alpha-foetoprotéine - une enzyme du foie, dont la quantité augmente dans les maladies de cet organe, y compris le cancer.
  • Protéine C-réactive - produite par le foie, impliquée dans la réponse immunitaire, sa quantité augmente dans le sang dans des conditions inflammatoires - infections, blessures, maladies auto-immunes.
  • Céruloplasmine - une autre enzyme hépatique dont l'augmentation est caractéristique de la maladie de Wilson
  • La pyridinoline et la désoxypyridinoline sont des marqueurs de la résorption osseuse (destruction), elles caractérisent la fonction des ostéoclastes (cellules ostéogéniques).
  • Myoglobine - comme mentionné précédemment, c'est un composé caractéristique des muscles, donc son augmentation indiquera des dommages aux muscles squelettiques ou cardiaques.
  • Troponines - soi-disant marqueurs de crise cardiaque, ce sont des enzymes qui régulent la contraction des fibres musculaires, elles sont particulièrement abondantes dans le muscle cardiaque. Ses dommages provoquent la libération de grandes quantités de troponines dans le sang, qui sont utilisées dans le diagnostic des maladies cardiaques. Il convient toutefois de rappeler qu'une augmentation des troponines peut indiquer non seulement une crise cardiaque, mais également son insuffisance, des défauts valvulaires ou une embolie pulmonaire.

Toutes les enzymes listées ci-dessus peuvent être assignées à plusieurs groupes :

  • enzymes sécrétoires- la limite inférieure de la norme est diagnostique. Ce sont des enzymes produites physiologiquement par les organes, mais dans le cas de maladies, leur nombre diminue, par exemple les facteurs de coagulation
  • enzymes indicatrices- la croissance est importante. Ce groupe d'enzymes apparaît en grand nombre en raison de lésions organiques et de fuites d'enzymes, telles que les troponines
  • enzymes excrétrices- ce sont des enzymes produites normalement dans la lumière de divers organes - la bouche, les intestins et les voies urinaires. Si leur sortie est bloquée, elles pénètrent dans le sang, par exemple l'amylase

Il convient de rappeler que les enzymes sont utilisées dans le diagnostic médical lui-même. Les analyses biochimiques sont effectuées à l'aide d'enzymes et l'interprétation appropriée des résultats des réactions enzymatiques permet de fournir le résultat d'un test de laboratoire.

Enzymes et traitement

De nombreux médicaments agissent en influençant l'action des enzymes, soit en les faisant agir, soit au contraire en étant des inhibiteurs. Il existe des substituts enzymatiques tels que la pancréatine contenant de la lipase et de l'amylase utilisés dans l'insuffisance pancréatique.

D'autre part, certains groupes de médicaments inhibent l'action des enzymes, par exemple les inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine utilisés, entre autres, dans l'hypertension et l'insuffisance cardiaque, ou certains antibiotiques, par exemple l'amoxicilline, qui inhibe l'enzyme bactérienne transpeptidase, qui empêche la construction de la paroi cellulaire bactérienne et, par conséquent, l'infection est inhibée.

Certains poisons agissent également en affectant les enzymes. Le cyanure est un puissant inhibiteur de la cytochrome oxydase, un composant essentiel de la chaîne respiratoire. Le bloquer empêche la cellule d'obtenir de l'énergie, ce qui entraîne sa mort.

Pour le bon déroulement des processus vitaux des cellules, la présence de nombreuses substances chimiques, qui restent dans des proportions strictes entre elles et entre lesquelles se produisent constamment des réactions chimiques, est nécessaire.

Cette tâche est effectuée par des enzymes fonctionnant correctement, qui sont nécessaires pour que presque toutes les réactions chimiques aient lieu avec la vitesse et l'efficacité nécessaires au bon fonctionnement du corps humain.

L'action des enzymes accélère ces processus plusieurs fois, souvent même des centaines de fois, ce qui est important, les enzymes elles-mêmes ne s'usent pas lors des réactions en cours.

La carence en catalyseurs ou leur mauvais fonctionnement peut entraîner l'apparition de nombreuses maladies. D'autre part, une modification habile de leur activité vous permet de guérir avec succès de nombreux maux.

L'enzymologie (la science des enzymes) est extrêmement étendue, uneson développement peut apporter non seulement des progrès scientifiques, mais aussi contribuer activement au développement de la médecine en termes non seulement de traitement, mais aussi de diagnostic.

A propos de l'auteurArc. Maciej GrymuzaDiplômé de la Faculté de médecine de l'Université médicale de K. Marcinkowski à Poznań. Il est diplômé de l'université avec un très bon résultat. Actuellement, il est médecin dans le domaine de la cardiologie et doctorant. Il s'intéresse particulièrement à la cardiologie invasive et aux dispositifs implantables (stimulateurs).

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