Les encéphalopathies spongif.webpormes (maladies à prions) sont les maladies dans lesquelles le développement de formes pathologiques de protéines prions est impliqué. Nous en savons de plus en plus sur les maladies à prions, mais les aspects clés sont encore inconnus - actuellement la médecine n'a pas les moyens de guérir les patients de ces maladies.

Les encéphalopathies spongif.webpormesc'est-à-direles maladies à prionspeuvent se développer au cours de la vie, d'autres découlent de mutations génétiques héréditaires, présentes dès la naissance. Il existe plusieurs entités humaines au sein de ce groupe, par exemple la maladie de Creutzfeldt-Jakob ou l'insomnie familiale mortelle.

Les maladies à prions sont restées très mystérieuses pendant longtemps. Contrairement à d'autres agents pathogènes, tels que les bactéries, les virus ou les champignons, ils ne contiennent pas d'acide nucléique - les prions ne sont constitués que de protéines. La théorie des maladies à prions a été découverte par S. Prusiner, cette découverte a été très appréciée dans la communauté scientifique - en 1997, le chercheur a reçu le prix Nobel de médecine. Bien que relativement de nombreuses années se soient écoulées depuis la naissance du concept de prion, certains scientifiques pensent toujours qu'il est incomplet et étudient plus avant la nature de ces conditions - certains des facteurs responsables des encéphalopathies spongif.webpormes ont maintenant été confirmés.

Maladies à prions : causes

L'étiologie des maladies à prions est liée à la transformation des protéines prions normales en formes pathogènes pathogènes. Les prions sont des molécules de protéines présentes dans le corps de chaque être humain. Leur fonction n'est pas encore tout à fait claire, mais on sait que dans des conditions normales, les protéines prions ne nuisent pas à l'organisme. Mais lorsque les prions changent de structure et deviennent des particules pathogènes, l'une des nombreuses encéphalopathies spongif.webpormes se développe. Les prions naturellement présents dans le corps sont appelés PRPC, tandis que les formes anormales sont appelées PRPSC. Ces derniers posent un sérieux problème non seulement parce qu'ils peuvent s'accumuler dans le tissu nerveux sous forme de dépôts et générer ses dommages, mais aussi parce qu'ils ont la capacité de transformer des prions normaux enconformation incorrecte (en termes simples, le PRPSC peut "infecter" des protéines normales avec son potentiel pathogène).

Il existe essentiellement 3 causes d'encéphalopathies spongif.webpormes :

  • sporadique (la mutation pathogène se produit dans les cellules somatiques, elle survient au cours de la vie du patient),
  • famille (résultant du poids des mutations héritées des parents),
  • passage (lié à l'introduction de prions pathogènes dans le corps humain, p.

Encéphalopathies spongif.webpormes : maladie de Creutzfeldt-Jakob

La maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) a été décrite pour la première fois au début des années 1920. Il existe 4 types de maladie :

  • MCJ sporadique (la plus courante, représentant jusqu'à 9/10 de tous les cas de MCJ)
  • famille MCJ
  • MCJ débordé
  • variante de la MCJ

Le tableau clinique au cours de diverses variantes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob peut être variable. Les affections les plus courantes au cours de ce groupe d'encéphalopathies spongif.webpormes sont :

  • troubles démentiels (y compris détérioration progressive de la mémoire, de l'attention et de la concentration)
  • myoclonies (mouvements involontaires comme des secousses musculaires soudaines)
  • dysfonctionnement cérébelleux (comme un déséquilibre)
  • trouble visuel
  • symptômes pyramidaux et extrapyramidaux

Au cours des variantes de la MCJ, des troubles mentaux (par exemple, anxiété, humeur dépressive), des douleurs et d'autres mouvements involontaires que ceux mentionnés ci-dessus peuvent également apparaître.

Le pronostic de la maladie de Creutzfeldt-Jakob est sombre - par exemple, chez les patients atteints de MCJ sporadique, il faut en moyenne quatre à cinq mois entre l'apparition des symptômes et le décès.

Encéphalopathies spongif.webpormes : syndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker

Le syndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS) est généralement héréditaire et est causé par une mutation héréditaire du gène PRNP. Elle est considérée comme l'encéphalopathie spongif.webporme à progression la plus lente. L'équipe GSS comprend :

  • ataxie spinocérébelleuse
  • dyzartrie
  • troubles démentiels
  • troubles de la déglutition
  • nystagmus
  • augmentation de la tension musculaire

Les patients diagnostiqués avec le SGS vivent une période de temps variable, certains patients meurent plus de 10 ans après le début de la maladie.

Encéphalopathies spongif.webpormes :insomnie familiale fatale

L'insomnie familiale fatale est une maladie à prion causée par des mutations du gène PRNP. La maladie est extrêmement rare et a jusqu'à présent été diagnostiquée dans 28 familles à travers le monde. Au cours de l'insomnie familiale mortelle, le premier symptôme est l'incapacité à dormir. Ce problème se traduit par des troubles anxieux et des hallucinations chez le patient. L'effet du manque constant de repos nocturne est une perturbation du fonctionnement du système autonome (notamment des modifications de la fonction cardiaque, de la transpiration et des troubles du système digestif), ainsi qu'une diminution progressive du poids corporel. Aux stades plus avancés de l'insomnie familiale mortelle, des troubles hormonaux surviennent et des symptômes de démence sont présents au cours de la maladie.Le pronostic de l'insomnie familiale mortelle, comme dans d'autres encéphalopathies spongif.webpormes, est défavorable : les patients meurent généralement dans les trois ans suivant leur apparition. .

Encéphalopathies spongif.webpormes : prionopathie avec sensibilité variable aux protéases

La survenue des encéphalopathies spongif.webpormes discutées est principalement liée à des mutations du gène PRNP. Cependant, ces mutations concernent différents codons de ce gène, on distingue donc plusieurs maladies à prions différentes. Une unité décrite relativement récemment (en 2008) est la prionopathie avec une sensibilité variable à la protéase. Les personnes atteintes de cette maladie sont porteuses de mutations dans pas moins de trois codons du gène PRNP.Dans le cas d'une prionopathie à sensibilité variable à la protéase, les patients éprouvent :

  • troubles cognitifs
  • extrême gravité des troubles psychiatriques : il peut s'agir d'euphorie et d'agitation, mais aussi d'apathie importante
  • dysarthrie
  • aphasie (troubles du langage)

La durée moyenne de la maladie dans cette prionopathie est inférieure à 4 ans.

Encéphalopathies spongif.webpormes : kuru

Le kuru est maintenant considéré comme une maladie qui n'existe pratiquement plus - il a été rencontré dans des tribus de Papouasie-Nouvelle-Guinée qui pratiquaient un comportement cannibale. Le symptôme dominant de cette encéphalopathie spongif.webporme est l'ataxie cérébelleuse progressive. Elle peut s'accompagner de mouvements involontaires (principalement sous forme de chorée, de tremblements et d'athétose), ainsi que d'incontinence urinaire et fécale. Les patients souffrant de kuru connaissent également des sautes d'humeur importantes, ils développent des réflexes primitifs (par exemple la succion). Un problème tout à fait caractéristique dans le cas de cette maladie à prions sont des accès forcés de pleurs ou de rires - en raison de ces derniers phénomènes, le kuru est parfois appelé "la mort du rire".

Encéphalopathies spongif.webpormes :diagnostic

Les maladies à prions peuvent être suspectées sur la base des symptômes du patient. Cependant, ils sont assez peu spécifiques, car ils peuvent également apparaître au cours d'un certain nombre d'autres maladies qui ne sont pas liées aux prions. Pour cette raison, les éléments suivants sont également utilisés dans le diagnostic des encéphalopathies spongif.webpormes :

  • tests d'imagerie (par exemple, l'imagerie par résonance magnétique, qui permet de détecter les modifications liées à la dégénérescence du cerveau par les protéines prions),
  • tests de laboratoire (tels que l'évaluation des concentrations de protéines dans le liquide céphalo-rachidien, par exemple les protéines MAP-tau, S-100 ou 14-3-3),
  • tests génétiques (pour détecter la présence de mutations chez le patient),
  • tests de vaccination (utilisant des anticorps contre les protéines prions).

Le diagnostic peut également être confirmé par l'autopsie du cerveau, dans laquelle il est possible de trouver des changements caractéristiques des encéphalopathies spongif.webpormes. Il peut s'agir de lésions spongieuses, de distribution variable et de structure différente (selon l'entité spécifique de la maladie), de plaques amyloïdes et de défauts neuronaux.

Encéphalopathies spongif.webpormes : traitement

Les maladies à prions sont actuellement incurables - malgré de nombreuses études en cours depuis de nombreuses années, la médecine ne dispose toujours pas de médicaments susceptibles de ralentir ou d'inhiber complètement leur progression. Le traitement symptomatique est utilisé chez les patients atteints d'encéphalopathies spongif.webpormes pour atténuer l'intensité des symptômes et améliorer au maximum leur qualité de vie.Cependant, les travaux sur le traitement des encéphalopathies spongif.webpormes sont toujours en cours. Les scientifiques essaient d'utiliser diverses méthodes - le premier exemple est la thérapie génique. Ils affecteraient les acides nucléiques et les mutations présentes dans leur structure - le but de l'application de la thérapie génique serait de neutraliser les erreurs du code génétique. Une autre approche est à la base de la thérapie immunologique - des travaux sont en cours pour créer des anticorps dont le rôle serait d'éliminer les prions pathogènes. Une autre méthode où le potentiel de lutte contre les encéphalopathies spongif.webpormes est visible est le traitement à l'aide de molécules de protéines synthétisées qui, une fois introduites dans le corps du patient, neutraliseraient les protéines pathologiques.

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Neurologie